Ліпазоподібні властивості нанопоруватих вуглецевих матеріалів

  • A. A. Dabizha Інститут хімії поверхні ім. О.О. Чуйка Національної академії наук України
  • K. V. Voitko Інститут хімії поверхні ім. О.О. Чуйка Національної академії наук України
  • O. M. Bakalinska Інститут хімії поверхні ім. О.О. Чуйка Національної академії наук України
  • M. T. Kartel Інститут хімії поверхні ім. О.О. Чуйка Національної академії наук України

Анотація

Досліджені ліпазоподібні властивості нанопоруватих вуглецевих матеріалів (активоване вугілля типу СКН та КАУ і їхні окиснені форми) в порівнянні із активністю нативного та адсорбційно іммобілізованого ферменту ліпаза в модельній реакції каталітичного гідролізу п-нітрофенілпальмітата за рН 6,0–8,0. Знайдено, що окиснені форми вугілля СКНок та КАУок виявляють власну каталітичну активність, яка складає відповідно 25 % та 12 % від активності нативного ферменту. Ліпаза Candida rugose, фізично іммобілізована на поверхні нанопоруватих вуглецевих матеріалів, зберігає 30–50 % активності. Як допування вуглецевої поверхні гетероатомами, так і структурні характеристики носія впливають на активність іммобілізованого ензиму.

Посилання

Saifuddin N., Raziah A.Z. Enhancement of lipase enzyme activity in non-aqueous media through a rapid three phase partitioning and microwave irradiation // E-J.Chem. – 2008. – Vol.5. – P. 864-871.

Cygler M., Schrag J.D. Structure and conformational flexibility of Candida rugosa lipase // Biochim. Biophys. Acta. – 1999. – Vol. 1441. – P. 205-214.

Ghosh P.K., Saxena R.K., Gupta R., Yadav R.P., Davidson S. Microbial lipases: production and application // Sci. Progress. – 1996. – Vol. 79. – P. 119-157.

Sharma R., Chisti Y., Banerjee U.C. Production, purification, characterization, and applications of lipases // Biotechnol. Adv. – 2001. – Vol. 19. – P. 627–662.

Benjamin S., Padney A. Candida rugosa lipases: molecular biology and versatility in biotechnology // Yeast. – 1998. – Vo. 14. – P. 1069–1087.

Ramani K., Boopathy R., Mandal A.B., Sekaran G. Preparation of acidic lipase immobilized surface-modified mesoporous activated carbon catalyst and thereof for the hydrolysis of lipids // Catal. Commun. – 2011. – Vol. 14. P. 82–88.

Murty V.R., Bhat J., Muniswaran P.K.A. Hydrolysis of oils by using immobilized lipase enzyme: A Review // Biotechnol. Bioprocess Eng. – 2002. – Vol. 7. – P. 57-66.

Ramani K., Karthikeyan S., Boopathy R., Kennedy L.J., Mandal A.B., Sekaran G. Surface functionalized mesoporous activated carbon for the immobilization of acidic lipase and their application to hydrolysis of waste cooked oil: isotherm and kinetic studies // Process Biochem. – 2012. – Vol. 47. – P. 435–445.

Grochulski P., Li Y., Schrag J.D., Cygler M. Two conformational states of Candida rugosa lipase // Protein Sci. – 1994. – Vol. 3. – P. 82-89.

Verger R. “Interfacial activation” of lipases: facts and artifacts // Tibtech. – 1997. – Vol. 15. – P. 32-38.

Reis P., Holmberg K., Watzke H., Leser M.E., Miller R. Lipases at interfaces: A review // Adv. Coll. Interf. Sci. – 2009. – Vol. 147–148. – P. 237–250.

Tejo B.A., Salleh A.B., Pleiss J. Structure and dynamics of Candida rugosa lipase: the role of organic solvent // J. Mol. Model. – 2004. – Vol. 10. – P. 358–366.

Jayasundar J.J., Baddireddi S.L., Venkateshamurthy R., Mathuranthagam J.A., Pandjassarame K., Pennathur G. Insights from molecular dynamics simulations into pH-dependent enantioselective hydrolysis of ibuprofen esters by Candida rugosa lipase // Protein Eng. . – 2003. – Vol. 16. – P. 1017-1024.

Kandasamy R., Kennedy L.J., Vidya C., Boopathy R., Sekaran J. Immobilization of acidic lipase derived from Pseudomonas gessardii onto mesoporous activated carbon for the hydrolysis of olive oil // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. – 2010. – Vol. 62. – P. 59–66.

Hrydziuszko Z., Dmytryk A., Majewska P., Szymaсska K., Liesiene J., Jarzкbski A., Bryjak J. Screening of lipase carriers for reactions in water, biphasic and pure organic solvent systems // Acta Biochim. Polonica. – 2014. – Vol. 61. – P. 1-6.

Ramani K., Boopathy R., Vidya C., Kennedy L.J., Velan M., Sekaran J. Immobilisation of Pseudomonas gessardii acidic lipase derived from beef tallow onto mesoporous activated carbon and its application on hydrolysis of olive oil // Proc. Biochem. – 2010. – Vol. 45. – P. 986–992.

Luangon B., Siyasukh A., Winayanuwattikun P., Tanthapanichakoon W., Tonanon N. Flow-through immobilization of Candida rugosa lipase on hierarchical micro-/macroporous carbon monolith // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. – 2012. – Vol. 75. – P. 80 –85.

Boehm H.P. Surface oxides on carbon and their analysis: a critical assessment // Carbon. – 2002. – Vol. 40. – Р. 145-149.

Redondo O., Herrero A., Bello J.F., Roig M.G., Calvo M.V., Plou F.J., Burguillo F.J., Comparative kinetic study of lipases A and B from Candida rugosa in the hydrolysis of lipid p-nitrophenyl esters in mixed micelles with Triton X- 100 // Biochim. Biophys. Acta. – 1995. – Vol.1243. – P. 15-24.

20.Lуpez N., Pernas M.A., Pastrana L.M., Sбnchez A., Valero F., Rъa M.L. Reactivity of pure Candida rugosa lipase isoenzymes (Lip1, Lip2, and Lip3) in aqueous and organic media. Influence of the isoenzymatic profile on the lipase performance in organic media // Biotechnol. Prog. – 2004. – Vol. 20. – P. 65-73.

Pencreac’h G., Baratti J.C. Hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate in n-heptane by the Pseudomonas cepacia lipase: A simple test for the determination of lipase activity in organic media // Enz. Microb. Technol. – 1996. – Vol. 18. P.417–422.

Dominguez de Maria P., Sanchez-Montero J.N., Sinisterra J.V., Alcantara A.R. Understanding Candida rugosa lipases: An overview // Biotechn. Adv. – 2006. – Vol.24. – P. 180 – 196.

Neves Petersen M., Fojan P., Petersen S.B. How do lipases and esterases work: the electrostatic contribution // J. Biotechnol. – 2001. – Vol. 85. – P. 115–147.

Laszlo K., Josepovits K., Tombacz E. Analysis of active sites on synthetic carbon surface by various methods // Analytical Science. – 2001. – Vol. 17. – P. 1741-1744.

Naranjo J.K., Cуrdoba A., Giraldo L., Garcнa V.S., Moreno-Pirajбn J.C. Lipase supported on granular activated carbon and activated carbon cloth as a catalyst in the synthesis of biodiesel fuel // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. – 2010. – Vol. 66. – P. 166–171.

Quiros M., Garcia A.M., Montes-Moran M.A. Influence of the support surface properties on the protein loading and activity of lipase/mesoporous carbon biocatalysts // Carbon. – 2011. – Vol. 49. – P. 406 – 415.

Опубліковано
2015-09-09
Як цитувати
Dabizha, A. A., Voitko, K. V., Bakalinska, O. M., & Kartel, M. T. (2015). Ліпазоподібні властивості нанопоруватих вуглецевих матеріалів. Поверхня, (7(22), 264-273. вилучено із https://surfacezbir.com.ua/index.php/surface/article/view/589
Розділ
Наноматеріали і нанотехнології