Лектини: отримання, властивості, застосування у біології та медицині

  • С. П. Туранська Інститут хімії поверхні ім. О.О.Чуйка Національної академії наук України
  • А. Л. Петрановська Інститут хімії поверхні ім. О.О.Чуйка Національної академії наук України
  • В. В. Туров Інститут хімії поверхні ім. О.О.Чуйка Національної академії наук України
  • П. П. Горбик Інститут хімії поверхні ім. О.О.Чуйка Національної академії наук України / Національний технічний університет України «Київський політехнічний інститут імені Ігоря Сікорського»
Ключові слова: лектини, отримання, властивості, застосування, біологія, медицина

Анотація

Матеріали огляду належать до науково-практичної проблематики, що стосується міждисциплінарного напрямку на межі нанотехнології, хімії та фізики поверхні, біології та медицини і ґрунтується на використанні природних компонентів у складі  залізовмісних біоактивних нанокомпозитів і магнітних рідин при створенні ефективних векторних систем для протипухлинної терапії з мінімізованими проявами побічного впливу на організм людини та покращеною сумісністю з іншими лікарськими засобами. До таких природних компонентів, що мають унікальні властивості, значні і не реалізовані до цього часу потенційні можливості практичного використання, належать, зокрема, лектини. Метою роботи є підбір та аналіз результатів робіт, присвячених отриманню лектинів, дослідженню їх властивостей і застосуванню у біології та медицині.

Лектини є групою речовин білкової природи (білки і глікопротеїни) неімунного походження, які мають  властивості зворотньо і вибірково зв’язувати вуглеводи і вуглеводні детермінанти біополімерів без змін ковалентної структури та розпізнають їх з надзвичайно високою специфічністю. Завдяки цій властивості вони є ідеальним інструментом для читання коду в структурі специфічних епітопів цукру, що знаходяться на поверхні всіх клітин. Лектини є речовинами первинного синтезу і присутні у всіх царствах, типах і класах живих організмів. Вони опосередковують клітинну комунікацію на молекулярному рівні і беруть участь у багатьох фізіологічних та патофізіологічних процесах. Патогенні бактерії та віруси використовують лектини для приєднання до тканини господаря, що є однією з передумов розвитку інфекції. Блокування адгезії специфічного збудника за допомогою інгібіторів лектину є основою антиадгезивної терапії, альтернативним способом лікування інфекцій, спричинених мультирезистентними штамами бактерій. Численні лектини виявляють протипухлинну активність і досліджуються як потенційні протипухлинні ліки. На сьогодні вони знайшли практичне застосування у низці вузькоспеціалізованих медичних галузей, таких як гістологія (виявлення вуглеводних структур на поверхні клітин і тканин), діагностика імунодефіцитних станів і виявлення хромосомних порушень, трансплантологія (розділення клітин крові та лімфоїдних клітин, відмінних за антигенними властивостями). Вважається дуже значною перспектива застосування лектинів у очищенні крові від вірусів, патологічно змінених глікопротеїнів, у цілеспрямованій доставці ліків до нормальних або патологічно змінених клітин і тканин організму або до інфекційних агентів. Актуальним і перспективним вбачається поєднання властивостей лектинів і магніточутливих залізовмісних нанокомпозитів  у складі магнітних рідин для застосування в онкології.

Посилання

1. Yalkut S.I., Potebnia G.P. Biotherapy of Tumors. (Kiev: Kniga-Plus, 2010). [in Russian].

2. https://life.pravda.com.ua/health/2018/10/1/233385/

>

3. Herrmann J.E., Wang S., Zhang C., Panchal R.G., Bavari S., Lyons C.R., Lovchik J.A., Golding B., Shiloach J., Lu S. Passive immunotherapy of Bacillus anthracis pulmonary infection in mice with antisera produced by DNA immunization. Vaccine. 2006. 24(31-32): 5872. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2006.04.065

4. Mitra S., Li G., Harsh G.R. Passive antibody-mediated immunotherapy for the treatment of malignant gliomas. Neurosurg. Clinics of North America. 2010. 21(1): 67. https://doi.org/10.1016/j.nec.2009.08.010

5. Pylypchuk I.V., Abramov M.V., Petranovska A.L. Turanska S.P., Budnyak T.M., Kusyak N.V., Gorbyk P.P. Multifunctional Magnetic Nanocomposites on the Base of Magnetite and Hydroxyapatite for Oncology Applications. In: International Conference on Nanotechnology and Nanomaterials. (Springer, 2017). https://doi.org/10.1007/978-3-319-92567-7_2

6. Gorbyk P.P., Petranovska A.L., Turelyk M.P., Abramov N.V., Chekhun V.F., Lukyanova N.Yu. Сonstruction of magnetocarried nanocomposites for medico-biological applications. Chemistry, Physics and Technology of Surface. 2010. 1(3): 360.

7. Gorbyk P.P., Dubrovin I.V., Petranovska A.L., Turelyk M.P. Magnetocarried delivery of drugs: contemporary state of development and prospects. Poverkhnost'. 2010. 2(17): 287. [in Russian].

8. Gorbyk P.P., Petranovska A.L., Turelyk M.P., Abramov N.V., Turanska S.P., Pylypchuk Ie.V., Chekhun V.F., Lukyanova N.Yu., Shpak А.P., Korduban А.М. Problem of targeted delivery of drugs: state and prospects. Him. Fiz. Tehnol. Poverhni. 2011. 2(4): 433. [in Russian].

9. Petranovska A.L., Abramov M.V., Оpanashchuk N.М., Turanska S.P., Gorbyk P.P., Kusyak N.V., Kusyak А.P., Lukyanova N.Yu., Chekhun V.F. Magnetically sensitive nanocomposites and magnetic liquids based on magnetite, gemcitabine, and antibody HER2. Chemistry, Physics and Technology of Surface. 2019. 10(4): 419.

10. Abramov М.V., Petranovska А.L., Kusyak N.V., Kusyak А.P., Opanashchuk N.М., Turanska S.P., Gorbyk P.P., Luk'yanova N.Yu., Chekhun V.F. Synthesis and properties of magnetosensitive nanocomposites and ferrofluids based on magnetite, gemcitabine and HER2 antibody. Functional Materials. 2020. 27(2): 1. https://doi.org/10.15407/fm27.02.283

11. Moiseenko V.М. Possibilities of monoclonal antibodies in treatment of malignant tumors. Practical oncology. 2002. 3(4): 253. [in Russian].

12. Tan M., Yu. D. Molecular mechanisms of erbB2-mediated breast cancer chemoresistance. Adv. Exp. Med. Biol. 2007. 608: 119. https://doi.org/10.1007/978-0-387-74039-3_9

13. Santin A.D., Bellone S., Roman J.J., McKenney J.K., Pecorelli S. Trastuzumab treatment in patients with advanced or recurrent endometrial carcinoma overexpressing HER2/neu. Int. J. Gynaecol. Obstet. 2008. 102(2): 128. https://doi.org/10.1016/j.ijgo.2008.04.008

14. Abramov М.V., Turanska S.P., Gorbyk P.P. Magnetic properties of superparamagnetic core-shell type nanocomposites. Metallofiz. Noveishie Tekhnol. 2018. 40(4): 423. [in Ukrainian]. https://doi.org/10.15407/mfint.40.04.0423

15. Abramov М.V., Turanska S.P., Gorbyk P.P. Magnetic properties of fluids based on polyfunctional nanocomposites of superparamagnetic core-multilevel shell type. Metallofiz. Noveishie Tekhnol. 2018. 40(10): 1283. [in Ukrainian]. https://doi.org/10.15407/mfint.40.04.0423

16. Gorbyk P.P. Medico-biological nanocomposites with nanorobot functions: state of investigations, development, and prospects of practical introduction. Him. Fiz. Tehnol. Poverhni. 2020. 11(1): 128. [in Ukrainian]. https://doi.org/10.15407/hftp11.01.128

17. https://uk.wikipedia.org/wiki/

>

18. Coulibaly F.S., Youan B.-B.C. Current status of lectin-based cancer diagnosis and therapy. AIMS Molecular Science. 2017. 4(1): 1. https://doi.org/10.3934/molsci.2017.1.1

19. Ferriz-Martinez R.A., Torres-Arteaga I.C., Blanco-Labra A., Garcia-Gasca T. The Role of Plant Lectins in Cancer Treatment. In: New Approaches in the Treatment of Cancer. (New York: Nova Science Publishers, 2010).

20. Antonyuk V.О. Lectins and Their Raw Materials. (Lviv: Kvart, 2005). [in Ukrainian].

21. Kalaivani A., Sathyapriya P., Rajkumar R., Senthilkumar P., Arvinth S. Comparative study on different procedures of lectin extraction from various plant tissues. Biotechnology Research Bulletin. 2012. 1(1): 029.

22. Gorbyk P.P., Chekhun V.F. Nanocomposites of medicobiologic desti¬na¬tion: reality and perspectives for oncology. Functional Materials. 2012. 19(2): 145.

23. Gorbyk P.P. Nanocomposites with functions of medico-biological nanorobots: synthesis, properties, application. Nanosystems, Nanomaterials, Nanotechnologies. 2013. 11(2): 323. [in Ukrainian].

24. Uvarova I.V., Gorbyk P.P., Gorobets' S.V., Ivashchenko O.A., Ulianchenko N.V. Nanomaterials of Medical Destination. (Kyiv: Naukova dumka, 2014). [in Ukrainian].

25. Gorbyk P.P., Lerman L.B., Petranovska A.L., Turanska S.P., Pylypchuk Ie.V. Magnetosensitive Nanocomposites with Hierarchical Nanoarchitecture as Biomedical Nanorobots: Synthesis, Properties and Application. In: Fabrication and Self-Assembly of Nanobiomaterials, Applications of Nanobiomaterials. (Elsevier, 2016). https://doi.org/10.1016/B978-0-323-41533-0.00010-6

26. Abramov M.V., Kusyak A.P., Kaminskiy O.M., Turanska S.P., Petranovska A.L., Kusyak N.V., Gorbyk P.P. Magnetosensitive Nanocomposites Based on Cisplatin and Doxorubicin for Application in Oncology. In: Horizons in World Physics. V. 293. (New York: Nova Science Publishers, 2017).

27. Gorobets' S.V., Gorobets' O.Yu., Gorbyk P.P., Uvarova I.V. Functional Bio- and Nanomaterials of Medical Destination. (Kyiv: Kondor, 2018). [in Ukrainian].

28. Abramov M.V., Kusyak A.P., Kaminskiy O.M., Turanska S.P., Petranovska A.L., Kusyak N.V., Turov V.V., Gorbyk P.P. Synthesis and properties of magnetosensitive polyfunctional nanocomposites for application in oncology. Poverkhnost'. 2017. 9(24): 165. [in Ukrainian]. https://doi.org/10.15407/Surface.2017.09.165

29. Molodchenkova О.О., Adamovskaya V.G., Tsiselskaya L.Y., Sagaidak Т.V. Separation and properties of cell wall lectins from wheat germs infected with Fusarium graminearum and treated by salicylic acid. Ukr. Biohim. J. 2010. 82(5): 111. [in Russian].

30. Chebotareva L.V. Methodological aspects of separation and determination of activity of winter wheat lectins (Triticum aestivum L.). Visnyk ZhNAEU. 2013. 1(2): 211. [in Ukrainian].

31. Didenko G.V. Ph. D (Biol.) Thesis. (Kyiv, 2008). [in Ukrainian].

32. Patent UA 52251. Didenko G.V., Shpak Ye.G., Yevtushenko О.І., Lisovenko G.S., Dvorshchenko О.S., Potebnia G.P., Chekhun V.F. Substance with cytotoxic action. 2009.

33. Komath S.S., Kavitha M., Swamy M.J. Beyond carbohydrate binding: new directions in plant lectin research. Org. Biomol. Chem. 2006. 4(6): 973. https://doi.org/10.1039/b515446d

34. Wimmerová M., Kozmon S., Nečasová I., Mishra S.K., Komárek J., Koča J. Stacking interactions between carbohydrate and protein quantified by combination of theoretical and experimental methods. PLoS ONE. 2012. 7(10): e46032. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0046032

35. Hudson K.L., Bartlett G.J., Diehl R.C., Agirre J., Gallagher T., Kiessling L.L., Woolfson D.N. Carbohydrate-aromatic interactions in proteins. J. Am. Chem. Soc. 2015. 137(48): 15152. https://doi.org/10.1021/jacs.5b08424

36. Spiwok V. CH/π interactions in carbohydrate recognition. Molecules. 2017. 22(7): 1038. https://doi.org/10.3390/molecules22071038

37. Imberty A., Varrot A. Microbial recognition of human cell surface glycoconjugates. Current Opinion in Structural Biology. 2008. 18: 567. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2008.08.001

38. Magalhães A., Reis C.A. Helicobacter pylori adhesion to gastric epithelial cells is mediated by glycan receptors. Braz. J. Med. Biol. Res. 2010. 43: 611. https://doi.org/10.1590/S0100-879X2010007500049

39. Ansari S., Yamaoka Y. Helicobacter pylori BabA in adaptation for gastric colonization. World J. Gastroenterol. 2017. 23(23): 4158. https://doi.org/10.3748/wjg.v23.i23.4158

40. Benktander J., Barone A., Johansson M.M., Teneberg S. Helicobacter pylori SabA binding gangliosides of human stomach. Virulence. 2018. 9: 738. https://doi.org/10.1080/21505594.2018.1440171

41. Imberty A., Wimmerová M., Mitchell E.P., Gilboa-Garber N. Structures of the lectins from Pseudomonas aeruginosa: insight into the molecular basis for host glycan recognition. Microbes Infect. 2004. 6: 221. https://doi.org/10.1016/j.micinf.2003.10.016

42. Diggle S.P., Stacey R.E., Dodd C., Camara M., Williams P., Winzer K. The galactophilic lectin, LecA, contributes to biofilm development in Pseudomonas aeruginosa. Environ. Microbiol. 2006. 8: 1095. https://doi.org/10.1111/j.1462-2920.2006.001001.x

43. Tielker D. Pseudomonas aeruginosa lectin LecB is located in the outer membrane and is involved in biofilm formation. Microbiology. 2005. 151: 1313. https://doi.org/10.1099/mic.0.27701-0

44. Beddoe T., Paton A.W., Le Nours J., Rossjohn J., Paton J.C. Structure, biological functions and applications of the AB5 toxins. Trends in Biochemical Sciences. 2010. 35: 411. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2010.02.003

45. Zlamy M. Rediscovering pertussis. Front. Pediatr. 2016. 4: 52. https://doi.org/10.3389/fped.2016.00052

46. Chinnapen D.J.-F., Chinnapen H., Saslowsky D., Lencer W.I. Rafting with cholera toxin: endocytosis and trafficking from plasma membrane to ER. FEMS Microbiol. Lett. 2007. 266: 129. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2006.00545.x

47. Turner S.M., Scott-Tucker A., Cooper L.M., Henderson I.R. Weapons of mass destruction: virulence factors of the global killer Enterotoxigenic Escherichia coli. FEMS Microbiology Letters. 2006. 263: 10. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2006.00401.x

48. Nizet V., Varki A., Aebi M. Microbial Lectins: Hemagglutinins, Adhesins, and Toxins. In: Essentials of Glycobiology. (NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2015).

49. Suzuki Y. Sialobiology of influenza: molecular mechanism of host range variation of influenza viruses. Biological & Pharmaceutical Bulletin. 2005. 28: 399. https://doi.org/10.1248/bpb.28.399

50. Murdock L.L., Shade R.E. Lectins and protease inhibitors as plant defenses against insects. J. Agric. Food Chem. 2002. 50: 6605. https://doi.org/10.1021/jf020192c

51. De Hoff P.L., Brill L.M., Hirsch A.M. Plant lectins: the ties that bind in root symbiosis and plant defense. Mol. Genet. Genomics. 2009. 282: 1. https://doi.org/10.1007/s00438-009-0460-8

52. Oldroyd G.E.D., Downie J.A. Coordinating nodule morphogenesis with rhizobial infection in legumes. Annu. Rev. Plant Biol. 2008. 59: 519. https://doi.org/10.1146/annurev.arplant.59.032607.092839

53. Yufang H., Yubao H., Liu Y., Guang Q., Jichang L. Extraction and purification of a lectin from red kidney bean and preliminary immune function studies of the lectin and four chinese herbal polysaccharides. Journal of Biomedicine and Biotechnology. 2010. 1: 1. https://doi.org/10.1155/2010/217342

54. Jebor M.A., Jalil Y.H. Extraction, purification and characterization of a lectin from Phaseolus vulgaris L. cv. white seeds (white kidney bean). Medical Journal of Babylon. 2012. 9(4): 925.

55. Bin J., Xiaojing W., Linlin W., Xiaomeng L., Dongmei L., Chunhong L., Zhibiao F. Two-step isolation, purification, and characterization of lectin from zihua snap bean (Phaseolus vulgaris) seeds. Polymers. 2019. 11(5): 785. https://doi.org/10.3390/polym11050785

56. Ye X.Y., Ng T.B., Tsang P.W.K., Wang J. Isolation of a homodimeric lectin with antifungal and antiviral activities from red kidney bean (Phaseolus vulgaris) seeds. Journal of Protein Chemistry. 2001. 20(5): 367. https://doi.org/10.1023/A:1012276619686

57. Kochubei Т.О., Piven' О.О., Andriyenko V.І., Matsevych L.L., Karpova І.S., Lukash L.L. Influence of Phaseolus vulgaris phytohemagglutinin and its isoforms upon proliferation and survival of mammalian cells in vitro. Visn. Ukr. Tov. Genetykiv i Selektsioneriv. 2012. 10(1): 42. [in Ukrainian].

58. Antonyuk V.О. Lectins: distribution and function in living organisms and peculiarities of the procurement of raw materials. Ukrayins'kyi Biofarmatsevtychnyi Zhurnal. 2013. 6(29): 1. [in Ukrainian].

59. Delacour D., Koch A., Jacob R. The role of galectins in protein trafficking. Traffic. 2009. 10: 1405. https://doi.org/10.1111/j.1600-0854.2009.00960.x

60. Brinchmann M.F., Patel D.M., Iversen M.H. The role of galectins as modulators of metabolism and inflammation. Mediators of Inflammation. 2018. 2018(49): 1. https://doi.org/10.1155/2018/9186940

61. Danguy A., Camby I., Kiss R. Galectins and cancer. Biochim. Biophys. Acta. 2002. 1572: 285. https://doi.org/10.1016/S0304-4165(02)00315-X

62. Hsu D.K., Yang R.-Y., Liu F.-T. Galectins in apoptosis. Meth. Enzymol. 2006. 417: 256. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(06)17018-4

63. Cummings R.D., McEver R.P. C-Type Lectins. In: Essentials of Glycobiology. (NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2015).

64. Garred P. Mannose-binding lectin genetics: from A to Z. Biochem. Soc. Trans. 2008. 36: 1461. https://doi.org/10.1042/BST0361461

65. Turner M.W. The role of mannose-binding lectin in health and disease. Mol. Immunol. 2003. 40: 423. https://doi.org/10.1016/S0161-5890(03)00155-X

66. Bottazzi B., Garlanda C., Salvatori G., Jeannin P., Manfredi A., Mantovani A. Pentraxins as a key component of innate immunity. Current Opinion in Immunology. 2006. 18: 10. https://doi.org/10.1016/j.coi.2005.11.009

67. Lutsyk A.D., Ambarova N.A., Antonyuk V.O. Diabetic alteration versus postnatal maturation of rat kidney glycoconjugates: a comparative detection by lectin probes. Folia Histochemica et Cytobiologica. 2013. 51(1): 10. https://doi.org/10.5603/FHC.2013.0013

68. Sachdeva M.U., Varma N., Rana K.S., Varma S. Philadelphia chromosome detection in chronic myeloid leukemia: Utility of phytohemagglutinin-stimulated peripheral blood culture. Ind. J. Pathol. Microbiol. 2012. 55(2): 196. https://doi.org/10.4103/0377-4929.97867

69. Li L., Liu W., Wang J., Tu Q., Liu R., Wang J. Lectin-aided separation of circulating tumor cells and assay of their response to an anticancer drug in an integrated microfluidic device. Electrophoresis. 2010. 31(18): 3159. https://doi.org/10.1002/elps.201000139

70. Tullis R.H., Duffin R.P., Ichim T.E., Joyce J.A., Levin N.W. Modeling hepatitis C virus therapies combining drugs and lectin affinity plasmapheresis. Blood Purif. 2010. 29(2): 210. https://doi.org/10.1159/000245649

71. Rambaruth N.D.S., Greenwell P.M., Dwek M.V. The lectin Helix pomatia agglutinin recognizes O-GlcNAc containing glycoproteins in human breast cancer. Glycobiol. 2012. 22(6): 839. https://doi.org/10.1093/glycob/cws051

72. Rabia H. Lectin-mediated therapeutics. IOSR J. of Pharmacy. 2012. 2(4): 22. https://doi.org/10.9790/3013-24402228

73. Gabius H.-J., Roth J. An introduction to the sugar code. Histochem. Cell Biol. 2017. 147: 111. https://doi.org/10.1007/s00418-016-1521-9

74. Hashim O.H., Jayapalan J.J., Lee C.-S. Lectins: an effective tool for screening of potential cancer biomarkers. Peer J. 2017. 5: e3784. https://doi.org/10.7717/peerj.3784

75. Varki A., Kannagi R., Toole B., Stanley P. Glycosylation Changes in Cancer. In: Essentials of Glycobiology. (NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2015).

76. Kim Y.S., Son O.L., Lee J.Y., Kim S.H., Oh S., Lee Y.S., Kim C.‐H., Yoo J.S., Lee J.‐H., Miyoshi E., Taniguchi N., Hanash S.M., Yoo H.S., Ko J.H. Lectin precipitation using phytohemagglutinin-L(4) coupled to avidin-agarose for serological biomarker discovery in colorectal cancer. Proteomics. 2008. 8: 3229. https://doi.org/10.1002/pmic.200800034

77. Kang J.G., Ko J.H., Kim Y.S. Application of cancer-associated glycoforms and glycan-binding probes to an in vitro diagnostic multivariate index assay for precise diagnoses of cancer. Proteomics. 2016. 16(24): 3062. https://doi.org/10.1002/pmic.201500553

78. Wu J., Zhu J., Yin H., Buckanovich R.J., Lubman D.M. Analysis of glycan variation on glycoproteins from serum by the reverse lectin-based ELISA assay. J. Proteome Res. 2014. 13(4): 2197. https://doi.org/10.1021/pr401061c

79. Roth J. Lectins for histochemical demonstration of glycans. Histochemistry and Cell Biology. 2011. 136(2): 117. https://doi.org/10.1007/s00418-011-0848-5

80. Brooks S.A., Hall D.M.S. Lectin histochemistry to detect altered glycosylation in cells and tissues. Methods in Molecular Biology. 2012. 878: 31. https://doi.org/10.1007/978-1-61779-854-2_2

81. Shan S., Tanaka H., Shoyama Y. Enzyme-linked immunosorbent assay for glycyrrhizin using anti-glycyrrhizin monoclonal antibody and an eastern blotting technique for glucuronides of glycyrrhetic acid. Analytical Chemistry. 2001. 73(24): 5784. https://doi.org/10.1021/ac0106997

82. Hu S., Wong D.T. Lectin microarray. Proteomics Clinical Applications. 2009. 3(2): 148. https://doi.org/10.1002/prca.200800153

83. Hirabayashi J., Kuno A., Tateno H. Lectin-based structural glycomics: a practical approach to complex glycans. Electrophoresis. 2011. 32(10): 1118. https://doi.org/10.1002/elps.201000650

84. Karaman О.М., Fedosova N.І., Voeikova І.М., Cheremshenko N.L., Ivanchenko А.V., Savtsova Z.D. Perspectives of using lectins for cancer diagnostic and treatment. Onkologiya. 2018. 20(1): 10. [in Ukrainian].

85. Lam S.K., Ng T.B. Lectins: production and practical applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2011. 89: 45. https://doi.org/10.1007/s00253-010-2892-9

86. Xia L., Ng T.B. A hemagglutinin with mitogenic activity from dark red kidney beans. Journal of Chromatography B. 2006. 844: 213. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2006.07.042

87. Liu Z., Liu B., Zhang Z.-T., Zhou T.-T., Bian H.-J., Min M.-W., Liu Y.-H., Chen J., Bao J.-K. A mannose-binding lectin from Sophora flavescens induces apoptosis in HeLa cells. Phytomedicine. 2008. 15(10): 867. https://doi.org/10.1016/j.phymed.2008.02.025

88. Aranda-Souza M.A., Rossato F.A., Costa R.A.P., Figueira T.R., Castilho R.F., Guarniere M.C., Nunes E.S., Coelho L.C.B.B., Correia M.T.S., Vercesi A.E. A lectin from Bothrops leucurus snake venom raises cytosolic calcium levels and promotes B16-F10 melanoma necrotic cell death via mitochondrial permeability transition. Toxicon. 2014. 82: 97. https://doi.org/10.1016/j.toxicon.2014.02.018

89. Ernst E., Schmidt K., Steuer-Vogt M.K. Mistletoe for cancer? A systematic review of randomised clinical trials. Int. J. Cancer. 2003. 107: 262. https://doi.org/10.1002/ijc.11386

90. Lyu S.-Y., Kwon Y.-J., Joo H.-J., Park W.-B. Preparation of alginate/chitosan microcapsules and enteric coated granules of mistletoe lectin. Arch. Pharm. Res. 2004. 27: 118. https://doi.org/10.1007/BF02980057

91. Hajto T., Krisztina F., Ildiko A., Zsolt P., Peter B., Peter N., Pal P. Unexpected different binding of mistletoe lectins from plant extracts to immobilized lactose and N-acetylgalactosamine. Anal. Chem. Insights. 2007. 2: 43. https://doi.org/10.4137/117739010700200004

92. Mikeska R., Wacker R., Arni R., Singh T.P., Mikhailov A., Gabdoulkhakov A., Voelter W., Betzel C. Mistletoe lectin I in complex with galactose and lactose reveals distinct sugar-binding properties. Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 2005. 61: 17. https://doi.org/10.1107/S1744309104031501

93. Fu L.L., Zhou C.C., Yao S., Yu J.-Y., Liu B., Bao J.-K. Plant lectins: targeting programmed cell death pathways as antitumor agents. Int. J. Biochem. Cell Biol. 2011. 43(10): 1442. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2011.07.004

94. Thies A., Dautel P., Meyer A., Pfuller U., Schumacher U. Low-dose mistletoe lectin-I reduces melanoma growth and spread in a scid mouse xenograft model. Br. J. Cancer. 2008. 98(1): 106. https://doi.org/10.1038/sj.bjc.6604106

95. Lee C.H., Kim J.K., Kim H.Y., Park S.-M., Lee S.-M. Immunomodulating effects of Korean mistletoe lectin in vitro and in vivo. Int. Immunopharmacol. 2009. 9(13-14): 1555. https://doi.org/10.1016/j.intimp.2009.09.011

96. Marvibaigi M., Supriyanto E., Amini N., Majid F.A.A., Jaganathan S.K. Preclinical and clinical effects of mistletoe against breast cancer. Biomed. Res. Int. 2014. 2014: 1. https://doi.org/10.1155/2014/785479

97. Grossarth-Maticek R., Kiene H., Baumgartner S.M., Ziegler R. Use of Iscador, an extract of European mistletoe (Viscum album), in cancer treatment: prospective nonrandomized and randomized matched-pair studies nested within a cohort study. Altern. Ther. Health Med. 2001. 7(3): 57.

98. Jeung I.C., Chung Y.J., Chae B., Kang S.-Y. Effect of helixor A on natural killer cell activity in endometriosis. Int. J. Med. Sci. 2015. 12(1): 42. https://doi.org/10.7150/ijms.10076

99. Alter G., Malenfant J.M., Altfeld M. CD107a as a functional marker for the identification of natural killer cell activity. J. Immunol. Methods. 2004. 294: 15. https://doi.org/10.1016/j.jim.2004.08.008

100. Mengs U., Burger A., Wetzel D., Weber K., Fiebig H.H. The standardized mistletoe preparation Lektinol has antitumoral potencies. Breast Cancer Res. 2001. 3: A41. https://doi.org/10.1186/bcr368

101. Imtiaj H.F.I., Yasuhiro O., Syed R.K. Antiproliferative activity of cytotoxic tuber lectins from Solanum tuberosum against experimentally induced Ehrlich ascites carcinoma in mice. Afr. J. Biotechnol. 2014. 13: 1679. https://doi.org/10.5897/AJB2014.13633

102. Li D., Chiu H., Zhang H., Chan D.W. Analysis of serum protein glycosylation by a differential lectin immunosorbant assay (dLISA). Clin. Proteomics. 2013. 10(1): 1. https://doi.org/10.1186/1559-0275-10-12

103. Andrade C.A., Correia M.T., Coelho L.C., Nascimento S.C., Santos-Magalhaes N.S. Antitumor activity of Cratylia mollis lectin encapsulated into liposomes. Int. J. Pharm. 2004. 278(2): 435. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2004.03.028

104. Yang X., Wu L., Duan X., Cui L., Luo J., Li G. Adenovirus carrying gene encoding Haliotis discus discus sialic acid binding lectin induces cancer cell apoptosis. Mar. Drugs. 2014. 12(7): 3994. https://doi.org/10.3390/md12073994

105. Obaid G., Chambrier I., Cook M.J., Russell D.A. Targeting the oncofetal Thomsen-Friedenreich disaccharide using jacalin-PEG phthalocyanine gold nanoparticles for photodynamic cancer therapy. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2012. 51(25): 6158. https://doi.org/10.1002/anie.201201468

106. Seymour L.W., Ferry D.R., Anderson D., Hesslewood S., Julyan P.J., Poyner R., Doran J., Young A.M., Burtles S., Kerr D.J. Hepatic drug targeting: phase I evaluation of polymer-bound doxorubicin. J. Clin. Oncol. 2002. 20(6): 1668. https://doi.org/10.1200/JCO.2002.20.6.1668

107. Singh A., Dilnawaz F., Sahoo S.K. Long circulating lectin conjugated paclitaxel loaded magnetic nanoparticles: a new theranostic avenue for leukemia therapy. PLoS One. 2011. 6: e26803. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0026803

108. Malinovská L., Le S.T., Herczeg M., Vašková M., Houser J., Fujdiarová E., Komárek J., Hodek P., Borbás A., Wimmerová M., Csávás M. Synthesis of β-D-galactopyranoside-presenting glycoclusters, investigation of their interactions with Pseudomonas aeruginosa lectin A (PA-IL) and evaluation of their anti-adhesion potential. Biomolecules. 2019. 9(11): 686. https://doi.org/10.3390/biom9110686

109. Cecioni S., Imberty A., Vidal S. Glycomimetics versus multivalent glycoconjugates for the design of high affinity lectin ligands. Chem. Rev. 2015. 115: 525. https://doi.org/10.1021/cr500303t

110. Faltinek L., Fujdiarová E., Melicher F., Houser J., Kašáková M., Kondakov N., Kononov L., Parkan K., Vidal S., Wimmerová M. Lectin PLL3, a novel monomeric member of the seven-bladed β-propeller lectin family. Molecules. 2019. 24(24): 4540. https://doi.org/10.3390/molecules24244540

111. Kasakova M., Malinovska L., Klejch T., Hlavackova M., Dvorakova H., Fujdiarova E., Rottnerova Z., Matatkova O., Lhotak P., Wimmerova M., Moravkova J. Selectivity of original C-hexopyranosyl calix[4]arene conjugates towards lectins of different origin. Carbohydrate Research. 2018. 469: 60. https://doi.org/10.1016/j.carres.2018.08.012

112. Jančaříková G., Herczeg M., Fujdiarová E., Houser J., Köver K.E., Borbás A., Wimmerová M., Csávás M. Synthesis of α- L -fucoside-presenting glycoclusters and investigation of their interaction with Photorhabdus asymbiotica lectin (PHL). Chemistry A European Journal. 2018. 24(16): 4055. https://doi.org/10.1002/chem.201705853

113. Macedo M.L.R., Oliveira C.F.R., Oliveira C.T. Insecticidal activity of plant lectins and potential application in crop protection. Molecules. 2015. 20: 2014. https://doi.org/10.3390/molecules20022014

Опубліковано
2020-12-03
Як цитувати
Туранська, С. П., Петрановська, А. Л., Туров, В. В., & Горбик, П. П. (2020). Лектини: отримання, властивості, застосування у біології та медицині. Поверхня, (12(27), 289-326. https://doi.org/10.15407/Surface.2020.12.289
Розділ
Медико-біологічні проблеми поверхні